Heterogenität des Samenblasenamyloids Immunhistochemischer Nachweis von Lactoferrin und Amyloid vom Präalbumin-Transthyretin-Typ

Organlimitierte Amyloidablagerungen in den Samenblasen konnen im hoheren Lebensalter auftreten. Die Samenblasenamyloidose konnte bislang keinem bekannten Amyloidtyp zugeordnet werden. In der vorliegenden Studie wurden bei 50 konsekutiven Autopsiefallen von Mannern uber 50 Jahren die Samenblasen histologisch untersucht, um die Inzidenz und den Phanotyp der Samenblasenamyloidose besser zu charakterisieren. Bei 7 Patienten (14%) wurde eine Samenblasenamyloidose gefunden. Das Amyloid wurde bei diesen Patienten sowie von einem zusatzlichen Fall histochemisch, immunhistologisch und elektronenmikroskopisch charakterisiert. Die Samenblasenamyloidosen waren bei 6 Patienten (75%) mit geringen Amyloidablagerungen im Herzen kombiniert. Die Samenblasenamyloidosen von 6 Patienten (75%) zeigten eine positive Reaktion mit einem Antikorper gegen Lactoferrin, einem in den Samenblasen produzierten Glykoprotein. Bei 4 dieser Patienten bestanden gleichzeitig Amyloidablagerungen im Herzen. Bei diesen Ablagerungen handelte es sich jedoch um einen anderen Amyloidtyp (Immunglobulin Leichtkettenamyloid AL-lambda-Typ). In 2 Fallen (25%) wurde in Herz und Samenblasen der gleiche Amyloidtyp (Praalbumin-Transthyretin-Typ) identifiziert, so das bei diesen Patienten die Samenblasenamyloidose im Rahmen einer generalisierten Amyloidose aufgetreten ist. Unsere Untersuchungen zeigen, das die meisten Amyloidablagerungen der Samenblasen organlimitierte Formen sind, die durch Ablagerung von Lactoferrin verursacht werden. Diese Samenblasenamyloidosen sind von einem Begleitbefall im Rahmen einer systemischen senilen Amyloidose abzugrenzen.