铜转运蛋白C端金属结合域与Ag + 及Hg 2+ 的相互作用

铜转运蛋白（CTRl）不仅参与铜的细胞摄取，而且在其它重金属离子的摄取过程中也发挥重要作用．本文采用紫外一可见（UV-Vis）光谱，核磁共振（NMR）和质谱（MS）的方法，研究了人源CTRl（hCTRl）的C端金属结合域（C8）与Ag＋和Hg^2＋的相互作用。研究表明，Ag^＋和Hg^2＋都能与C8结合，但二者与C8的结合机制明显不同．每个C8分子可以结合两个Ag^＋离子，但一个Hg^2＋却可以与两个C8形成桥联．此外，Ag^＋离子与C8的配位是一个中等速度的交换过程，而Hg^2＋离子则为快速交换过程．C8的半胱氨酸残基是两种离子的重要结合位点，同时组氨酸残基也参与两种金属离子的配位，其中Ag^＋优先结合组氨酸，而Hg^2＋则对半胱氨酸的结合具有显著的优势．虽然HCH基序对C8与金属配位至关重要，一些远端的其它氨基酸也可以参与C8与银离子的配位，这可能与CTR1在摄取Ag^＋过程中的金属转移机制相关．这些结果为理解hCTR1蛋白摄取重金属离子的作用机制提供了必要的信息．