截短的BabA蛋白结合区（C51）具有促进幽门螺杆菌AGS细胞黏附作用

目的 获得能与Lewis b结合的截短的BabA结合域，并评价其对幽门螺杆菌黏附人胃腺癌上皮细胞系（AGS细胞）的影响。 方法 采用Swiss Model分析蛋白截短后的结构变化，克隆表达截短的BabA结合区蛋白，命名为C51，用Native-PAGE蛋白电泳法检测其是否为多聚体。 用流式细胞术检测C51蛋白对J99和M523两株幽门螺杆菌黏附AGS细胞的影响，并用革兰染色观察C51蛋白对幽门螺杆菌聚集的影响。 结果 体外表达的C51蛋白以多聚体形式存在，该蛋白促进了J99和M523的聚集并使其与AGS的黏附分别增加了12%（t=8.211，P=0.001）和22%（t=4.402，P=0.012）。 结论 C51蛋白仍保持了与黏附相关的空间结构，并促进了幽门螺杆菌和AGS细胞的结合。