Aislamiento y caracterización bioquímica de la α-glucosidasa II del hongo patógeno Candida albicans

La a-glucosidasa II participa en la ruta de la N-glicosilacion de proteinas. En Candida albi­cans se ha aislado un polipeptido soluble de 47 kDa con actividad de a-glucosidasa II; sin embargo, analisis bioinformaticos indican que la enzima nativa pudiera tener un peso mo­lecular de 100 kDa. En este trabajo se estudio el efecto de inhibidores de proteasas sobre la distribucion intracelular de la a-glucosidasa II. Se demostro que la distribucion intracelular no fue afectada significativamente, pero la actividad de la a-glucosidasa II estuvo asociada a una proteina de 83 o 47 kDa en ausencia o presencia de inhibidores de proteasas, res­pectivamente. La enzima soluble de 83 kDa se purifico por metodos convencionales y se demostro que presenta caracteristicas bioquimicas similares a la enzima de 47 kDa. Estos datos confirmaron que la proteina de 83 kDa es una a-glucosidasa II y sugieren que es precursora de la enzima de 47 kDa previamente descrita.