The Brassinosteroid-Activated BRI1 Receptor Kinase Is Switched off by Dephosphorylation Mediated by Cytoplasm-Localized PP2A B＇ Subunits

Brassinosteroid (BR ) 绑定由与它的合作受体 kinase BAK1 导致 heterodimerization 激活受体 kinase BRI1；然而， reversibly 使 BRI1 失去活性的机制仍然保持不清楚。这里，我们证明细胞质局部性的蛋白质磷酸酶 2A (PP2A ) B′regulatory 子单元与 BRI1 交往调停它的 dephosphorylation 和 inactivation。Loss-of-function 和 overexpression 实验显示出那一组 PP2A B′regulatory 子单元，由 B′ 代表了，否定地调整由减少的 BRI1 phosphorylation 发信号的 BR。BR 增加这些 B′subunits，和 B′ 的表示层次与 phosphorylated BRI1 优先地交往，建议 BR 发信号的动力学被 BRI1 的调停 PP2A 的反馈 inactivation 调制。与 PP2A B′ 相比并且 B′ ，它由 dephosphorylating 支持 BR 回答下游的抄写因素 BZR1，使 BRI1 失去活性 B′subunits 显示出类似的绑定到 BRI1 和 BZR1 但是不同 subcellular 本地化。B′subunits 的原子 / 细胞质的本地化的改变揭示了那细胞质的 PP2A dephosphorylates BRI1 并且禁止 BR 反应，而原子 PP2A dephosphorylates BZR1 并且激活 BR 反应。我们的调查结果不仅识别调停的 PP2A 规章的 B 子单元 BRI1 的绑定和 dephosphorylation，而且证明 PP2A 的 subcellular 本地化在 BR 发信号上指定它的底层选择和不同效果。