Enzymy o aktywności aminotransferazy kwasu L-α-aminoadypinowego z Candida albicans - właściwości i rola w metabolizmie komórki grzybowej

Candida albicans jest elementem naturalnej flory drobnoustrojowej czlowieka. Podobienstwo komorek grzybowych i ssaczych, wzrost czestości wystepowania infekcji grzybiczych wraz ze stopniowym wzrostem pojawiania sie oporności patogenow stwarza potrzebe poszukiwania nowych związkow przeciwgrzybowych. Jedną z drog obraną przez naukowcow jest analiza szlakow biosyntezy aminokwasow egzogennych dla czlowieka. Przedmiotem badan w ramach rozprawy doktorskiej byly enzymy o aktywności α-aminotransferazy L-α-aminoadypinowej (AmAA) ze szlaku biosyntezy L-Lys z C.albicans. Wykazano, ze w przypadku C. albicans aktywnośc AmAA wykazują bialka CaAro8p oraz CaAro9p. Bialko CaAro8p jest najbardziej wszechstronną aminotransferazą spośrod przebadanych. Jest zaangazowane w katabolizm His, Lys, aromatycznych aminokwasow jak rowniez biosynteze Lys, Phe i Tyr. CaAro9p jest mniej waznym enzymem uczestniczącym w katabolizmie aromatycznych aminokwasow i Lys, pelni role wspomagającą w sytuacji nadmiernej ilości wspomnianych amino kwasow w komorce. Badane aminotransferazy: CaAro8p, CaAro9p, CaYer152Cp, CaBna3p nie pelnią pojedynczo kluczowej roli w zadnym szlaku biosyntezy aminokwasow bialkowych w komorce. Usuniecie genow kodujących poszczegolne enzymy nie wplynelo na przezywalnośc szczepu, ani na jego procesy biochemiczne czy zjadliwośc. Wyklucza to tym samym badane bialka, jako istotne cele molekularne w terapii przeciwgrzybowej. Wyniki przedstawionych badan potwierdzają jednak wszechstronnośc aminotransferaz, stanowiącą podstawe dla zywieniowej elastyczności C. albicans.