Interactions between Transmembrane Helices within Monomers of the Aquaporin AtPIP2;1 Play a Crucial Role in Tetramer Formation

Aquaporin (AQP ) 是在原核生物、真核细胞的房间的各种各样的 subcellular 膜发现的水隧道蛋白质。AQP 的生理的功能在许多有机体被阐明了。然而，理解他们的生物的续生说留下逃犯，特别地考虑他们怎么集合进 tetramers。这里，我们调查了涉及 Arabidopsis 血浆膜 AQP AtPIP2 的 tetramer 形成的氨基酸残余； 1 使用的广泛的氨基酸替换 mutagenesis。变异的蛋白质 V41A/E44A， F51A/L52A， F87A/I91A， F92A/I93A， V95A/Y96A，和 H216A/L217A，在 transmembrane (TM ) 怀有丙氨酸替换 AtPIP2 的 helices； 1 polymerized 进有比四大的子单元的一个可变数字的多重 oligomeric 建筑群。而且，这些变异的蛋白质失败了到交通到血浆膜，而不是在 endoplasmic 蜂窝胃积累(嗯) 。基于结构的建模表明这些残余大部分在单体以内涉及在 TM helices 之间的相互作用。这些结果建议在以内并且在单体之间发生的 inter-TM 相互作用在 AtPIP2 在 tetramer 形成起关键作用； 1 建筑群。而且， AtPIP2 的集会； 1 tetramers 为他们从 ER 的 trafficking 是批评的到血浆膜，以及水渗透。