The structure of Rap1 in complex with RIAM reveals specificity determinants and recruitment mechanism

小 GTPase Rap1 经由一条在内外面发信号的小径导致 integrin 激活由交往 Rap1 adaptormolecule (RIAM ) 调停了。堵住这条小径可以压制与活动过度的 integrins.However 有关的肿瘤转移和其它疾病，由 Rap1 的 RIAM 的特定的识别的分子的基础仍然保持大部分未知。此处我们在场在有地岬协会(RA ) 的建筑群的 Rap1 的一个活跃、 GTP 固定的 GTPase 领域的 crystalstructure pleckstrin 相同(PH ) 在 1.65 点的 RIAM 的结构的模块 ? 。结构表明由 Rap1 的 RIAM 的识别被 side-chaininteractions 管理。几方面链在决定这识别的特性是批评的，特别地相对地在另外的地岬 GTPases 与 Glu31/Asp31 残余相比被控告的 Lys31 residuein Rap1。Lys31 形成盐桥 withRIAM 残余 Glu212，使它成为相互作用的关键特性决定因素。我们也在 Rap1 的减小显示出这些 interactionsresults 的那混乱: RIAM 协会，导致共同聚类和房间粘附的损失。我们的调查结果 elucidatethe RIAM 由调停的分子的机制导致 Rap1 的 integrin 激活。水晶结构也由他们的小 GTPasepartners 为 RAPH 包含模块的受动器蛋白质的特定的招募为新 insightinto 提供结构的基础。