Influence de l'esterification de la beta-lactoglobuline et de la ceseine beta sur leurs caracteristiques physicochimiques et structurales et sur leurs interactions

Nous avons utilise l'esterification comme voie de modification de la beta-lactoglobuline et de la caseine beta, deux proteines laitieres disponibles industriellement en quantite economiquement interessante. Nous avons demontre que nos echantillons esterifies par le methanol ou l'ethanol etaient heterogenes. L'esterification induit une augmentation de la charge nette et de l'hydrophobicite de surface des proteines dependant du taux d'esterification. Elle entraine un changement de la structure secondaire des proteines, mais celui-ci semble relativement faible et ne depend pas du taux d'esterification. L'esterification induit l'interaction des derives modifies de la beta-lactoglobuline avec des liposomes (petites vesicules unilamellaires) de dimyristoylphosphatidylcholine et dimyristoylphosphatidylglycerol alors que les proteines natives n'interagissent pas avec ces liposomes. La charge des liposomes et des proteines est importante dans cette interaction. Celle-ci depend du taux de modification ainsi que du rapport molaire proteine/phospholipides. L'etude par dichroisme circulaire permet de suggerer une penetration au moins partielle d'une proteine fortement methylee dans la bicouche phospholipidique de ces liposomes. Nous avons demontre que l'esterification augmentait l'affinite de la beta-lactoglobuline pour l'acide 8-anilino-1-naphtalene sulfonique, une sonde fluorescente souvent utilisee en biochimie des proteines, mais annulait completement les interactions avec une famille de pheromones sexuelles d'insectes derives de la codlemone ((e,e)->8,10-dodecadiene-1-ol). L'esterification permet une hydrolyse rapide de la beta-lactoglobuline par la pepsine, alors que la proteine native n'est que peu hydrolysee par cet enzyme