Glycosaminoglycan chains from alpha5beta1 integrin are involved in fibronectin-dependent cell migration.

L'integrine α 5 β 1 des cellules CHO sauvages (CHO-K1) et deficientes en biosynthese de proteoglycanes (CHO-745) est modifiee au niveau post-traductionnel par des chaines de glycosaminoglycanes. Nous l'avons demontre a l'aide d'un marquage metabolique des cellules au [ 35 S]sulfate, par degradation enzymatique, par immunoprecipitation a l'aide d'un anticorps monoclonal, par microscopie en fluorescence et par cytometrie de flux. L'heterodimere α 5 β 1 est un proteroglycane hybride contenant des chaines de chondroitine et d'heparane sulfate. L'inhibition par le xyloside de l'incorporation de sulfate dans l'integrine α 5 β 1 appuie aussi l'hypothese que l'integrine soit un proteoglycane. Les cellules cultivees avec du xyloside adherent aussi sur la fibronectine, sans que l'expression de α 5 β 1 soit modifiee. Cependant, la motilite haptotactique sur la fibronectine diminuait chez les cellules cultivees en presence de xyloside ou de chlorate, comparativement aux controles. Ainsi, l'integrine α 5 β 1 est un proteoglycane et les chaines de glycosaminaglycanes de l'integrine influencent la motilite cellulaire sur la fibronectine. Une glycosylation similaire de l'integrine α 5 β 1 a ete observee chez d'autres types de cellules normales ou malignes, suggerant que cette modification est conservee et qu'elle est importante a la fonction de cette integrine. Consequemment, ces chaines de glycosaminaglycanes de l'integrine α 5 β 1 sont impliquees dans la migration cellulaire sur la fibronectine.