Berichtigung: Fluoreszente Mimetika von CMP‐Neu5Ac sind hochaffine, zellgängige Polarisationssonden eukaryotischer und bakterieller Sialyltransferasen und inhibieren die zelluläre Sialylierung

Oligosaccharide der Glycolipide und Glycoproteine auf der auseren Membran humaner Zellen tragen terminale Neuraminsauren, die fur die Zell-Zell-Erkennung und die Adhasion von Zellen, Bakterien und Viruspartikeln verantwortlich sind. Die Synthese der Neuraminsaure-tragenden Glycoside wird von intrazellularen Sialyltransferasen vollzogen. Daher konnte die chemische Manipulation der zellularen Sialylierung ein Weg zur Hemmung der Krebsentwicklung sowie von Entzundungen und Infektionen sein. Hier wird die Entwicklung und Anwendung der ersten nanomolaren fluoreszenten Inhibitoren von Sialyltransferasen beschrieben. Die erhaltenen Mimetika von Kohlenhydratnukleotiden erwiesen sich als Liganden der vier kommerziell erhaltlichen und in Fluoreszenzpolarisations-Assays getesteten eukaryotischen wie bakteriellen Sialyltransferasen. Daruber hinaus wurde beobachtet, dass die anionischen Mimetika schnell und effizient in Vesikeln in Zellen eindrangen und zu den kernnahen Organellen von CHO-Zellen wanderten. Die neuen Verbindungen inhibieren die zellulare Sialylierung in zwei Zelllinien und eroffnen neue Perspektiven zur Untersuchung zellularer Sialylierung.