Some biochemical and biological properties of C- Type Lectin from Peruvian Lachesis muta snake venom

Se ha realizado una evaluacion de algunas propiedades de la lectina tipo C, hemoaglutinina previamente purificada a partir del veneno de la serpiente Lachesis muta. Para este estudio, el veneno fue fraccionado en una columna de Sephadex G-100, equilibrada con buffer acetato de amonio 0,05M pH 5,0. Se efectuaron ensayos para medir la estabilidad de la proteina a traves de la hemoaglutinacion en el rango de pH de 4 a 9 y a temperatura creciente de 30 a 60°C. Asimismo se determino la antigenicidad mediante ensayos de inmunodifusion doble, la toxicidad en ratones albinos y su participacion en el proceso de coagulacion sanguinea en plasma humano. Como resultado de esta investigacion, se ha determinado que la proteina no enzimatica fue purificada 12,7 veces al aplicar lactosa 0,1M al sistema cromatografico, recuperandose un 5,4% de la proteina activa. La lectina tipo C no pierde su asociacion con los eritrocitos ni al cambiar el pH en el rango de 4 a 9, ni al elevar la temperatura de 30 a 60 °C, lo que demuestra su alta estabilidad. Adicionalmente, la proteina mostro su antigenicidad frente al antiveneno lachesico monovalente; sin embargo no presenta toxicidad al inyectarla por via intraperitoneal en ratones ( 50 a 200 µg) la lectina en estudio. Por ultimo la adicion de la proteina al plasma humano citratado, no modifica su tiempo de recalcificacion. Se puede concluir que la lectina tipo C del veneno de L. muta participa en el proceso de envenenamiento, generando una rapida asociacion con los eritrocitos circulantes independientemente de los valores de pH y temperatura.