Adaptation aux stress et modulation des proteines d’enveloppe par des arn non-codants chez eschérichia coli

L’adaptation au stress extra-cytoplasmique chez Escherichia coli depend de l’activation du facteur essentiel sigmeE, normalement sequestre par la proteine trans-membranaire RseA. En reponse a un stress genere par la presence de proteines mal-formees dans le periplasme, sigmaE est relargue grâce au clivage successif de RseA par les proteases membranaires essentielles DegS et RseP. Nous avons isole un suppresseur multicopie de la letalite observee en absence de RseP et DegS. Ce suppresseur code un nouveau ARN non-codant, RseX. Son activite et sa stabilite sont dependantes de la proteine de liaison a l’ARN Hfq, avec laquelle il interagit in vitro. Afin d’identifier les ARNm cibles de RseX, nous avons developpe une technique in vitro pour capturer ces cibles ARNm putatives. Les ARNm ompA et ompC, codant deux proteines majeures de la membrane externe, ont ete identifies. Une complementarite de sequences entre RseX et la region d’initiation de la traduction des ARNm ompA et ompC avec a ete mise en evidence. In vivo, les quantites des ARNm ompA et ompC et des proteines correspondantes sont diminuees dans une souche sur-exprimant RseX. Nous montrons RseP n’est plus essentielle dans le double mutant DompA DompC ; nous proposons que le phenotype de suppression de RseX envers l’absence de la protease RseP s’explique par une perte de toxicite des proteines de la membrane externe OmpA et OmpC, rendant la voie d’adaptation au stress extra-cytoplasmique partiellement dispensable. Ce travail a ainsi contribue a reveler l’importance du controle de la quantite de proteines de la membrane externe par des ARN non-codant regulateurs dans le maintien de l’integrite de l’enveloppe