Conséquences digestives et métaboliques des structures moléculaires des protéines alimentaires

1998 
Les proteines alimentaires possedent des structures physico-chimiques bien definies, hydrophobicite, hydrophilicite, point isoelectrique, sequence, taille, etat natif ou denature, etc. qui influencent la physiologie de la digestion et le metabolisme ulterieur des acides amines. La vitesse de vidange gastrique, la vitesse d'hydrolyse par les enzymes proteolytiques, la taille des peptides ingeres ou formes dans l'intestin influencent le site et la vitesse d'absorption, avec des consequences metaboliques sur la synthese proteique et l'oxydation des acides amines. De plus certaines proteines possedent des proprietes biologiques qu'il est interessant de preserver. Toutes ces proprietes ouvrent des perspectives pour le developpement d'aliments specifiques de haute performance. Dans ce contexte, la technologie alimentaire a un role a jouer pour maintenir les proprietes naturelles de ces proteines ou pour amplifier des effets benefiques.
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