Four residues of propeptide are essential for precursor folding of nattokinase

Subtilisin propeptide 作为指导先锋合拢的 intramolecular 女伴工作。Nattokinase， subtilisin 家庭的一个成员，当由信号肽， propeptide，和一个 subtilisin 领域组成的一位先锋，和它的合拢的机制尚待被理解，被综合。在这研究，贡献先锋合拢的 nattokinase propeptide 的必要残余是坚定的。删除分析证明在 propeptide 的保存区域为先锋合拢是重要的。单个地点并且多地点 mutagenesis 研究证实了 Tyr10， Gly13， Gly34，和 Gly35 的角色。在期间上演(i) 并且(ii ) 将先锋合拢， Tyr10 和 Gly13 形成 subtilisin 的接口的部分域。当 Gly34 和 Gly35 与将稳定 propeptide 的结构的一个螺旋连接了时。四倍的翼变化， Y10A/G13A/G34A/G35A，为 propeptide 导致了女伴功能的损失。这个工作为先锋经由第二等的结构和运动参数分析合拢显示出 propeptide 的必要残余。