СТРУКТУРНЫЕ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ КОНФОРМАЦИОННО-СТАБИЛЬНЫХ ОЛИГОПЕПТИДОВ А-СПИРАЛЬНОГО ТИПА

Проведен анализ конформационно-стабильных (конформационно-консервативных) тетрапептидов, отобранных из структур белков, депонированных в банке PDBSelect. Подвыборка содержала 943 разных последовательностей аминокислот тетрапептидов, причем каждая последовательность встречалась в качестве разных сегментов структур белков не менее пяти раз. В результате анализа конформаций на основе разметки DSSP сделан вывод, что в большинстве случаев (900 из 943 последовательностей) р еализуется а-спиральная конформация. Для 43 последовательностей имеет место иная конформация, в частности, замечена конформация типа левой спирали полипролина II. Физико-химические свойства конформационно-стабильных пептидов из соответствующей выборки оценивали по ср едней гидрофобности/гидрофильности тетрапептидов. Из результатов расчетов следует, что для конформационно-стабильных олигопептидов характерна «нейтральность» в аспекте гидрофобности/гидрофильности. Надо отметить, что дисперсия распределения гидрофобности/гидрофильности для конформационно- стабильных пептидов существенно меньше, чем для контрольных выборок. Таким образом, конформационно-стабильные олигопептиды являются выделенной группой локальных структур белка, предельно близких по конформационным и физико-химическим свойствам. В соответствии с разработанной нами ранее теорией специфических дальнодействующих взаимодействий, данные пептиды являются объектами, в наибольшей степени приспособленными для эффективного взаимного молекулярного узнавания.