Caractérisation des protéines intrinsèquement désordonnées par résonance magnétique nucléaire

Pres de 40% des proteines presentes dans les cellules sont predites partiellement ou completement desordonnees. Ces proteines depourvues de structure tridimensionnelle a l'etat natif sont impliquees dans de nombreux mecanismes biologiques, la flexibilite jouant un role moteur dans les mecanismes de reconnaissance moleculaire. La prise en consideration de l'existence de flexibilite au sein des proteines et des interactions proteines-proteines a necessite le renouvellement de nos connaissances, de notre apprehension des fonctions biologiques ainsi que des approches pour etudier et interpreter ces phenomenes. La methode retenue pour etudier ces transitions conformationnelles est la spectroscopie par resonance magnetique nucleaire. Elle dispose d'une sensibilite unique, d'une resolution a l'echelle atomique et permet par diverses experiences d'acceder a l'ensemble des echelles de temps definissant les mouvements de ces proteines. Nous combinons ces mesures experimentales a un modele statistique representant l'ensemble du paysage energetique des proteines desordonnees : la description par ensemble explicite de structures. Ce modele est une representation discrete des differents etats echantillonnes par ces proteines. Il permet, combinant les deplacements chimiques, les couplages dipolaires et la relaxation paramagnetique, de developper une description moleculaire de l'etat deplie en caracterisant a la fois l'information locale et l'information a longue portee presente dans les proteines intrinsequement desordonnees.