Chaine respiratoire et deshydrogenases flaviniques chez corynebacterium melassecola atcc 17965

La composition de la chaine respiratoire de corynebacterium melassecola atcc 17965 a ete determinee par l'etude de l'effet d'inhibiteurs specifiques sur la capacite respiratoire de cellules entieres, par l'etude de l'effet de ces inhibiteurs sur le transport d'electrons dans des membranes purifiees, par des mesures d'activites enzymatiques, et par l'analyse spectroscopique a basse temperature de ces membranes. L'ensemble des resultats obtenus a permis de proposer un schema d'organisation fonctionnelle des differents composants mis en evidence. L'efficacite energetique de la chaine branchee proposee est discutee. L'etude de la fraction cytosoluble des cellules de c. Melassecola a egalement ete effectuee. Plusieurs enzymes capables d'oxydoreduction y ont ete detectees. L'une d'entre elles a ete etudiee en profondeur, la lipoamide deshydrogenase, pour laquelle les caracteristiques enzymatiques ont ete etudiees apres purification de l'enzyme (activite lipoamide deshydrogenase, activite transhydrogenase, activite nadh#2 oxydoreductase). La possibilite de liaison fonctionnelle de la lipoamide deshydrogenase a la chaine respiratoire de c. Melassecola est discutee. Le gene lpd codant la lipoamide deshydrogenase de c. Melassecola a ete clone et etudie au niveau moleculaire.