Bestimmung des Radikal-Radikal-Abstands in lichtaktiven Proteinen im angeregten Zustand und dessen Bedeutung für die biologische Magnetorezeption

Durch Licht erzeugte, kurzlebige Radikalpaare sind Reaktionsintermediate in Photolyasen und Cryptochromen. Cryptochrome spielen wahrscheinlich bei der Magnetfeldwahrnehmung durch Zugvogel und beim magnetfeldabhangigen Verhalten von Insekten eine Rolle. Wir haben transiente Zustande im Cryptochrom aus Drosophila melanogaster und im strukturverwandten DNA-Reparaturenzym DNA-Photolyase aus Escherichia coli untersucht. Mithilfe eines Puls-EPR-Verfahrens konnten die beiden Beitrage zur Spin-Spin-Wechselwirkung, die Austauschwechselwirkung und die magnetische Dipol-Dipol-Kopplung, direkt bestimmt werden. Anhand dieser Grosen wurden in beiden Proteinen die Radikalpaarpartner identifiziert, und es konnten Aussagen uber die potenzielle Effizienz des Radikalpaars im Drosophila-Cryptochrom als Magnetorezeptor getroffen werden. Weiterhin wurden Beweise fur eine erweiterte Elektrontransferkaskade in diesem Protein erbracht: Der Tryptophanrest W394 ist ein essentieller Bestandteil fur die Photoreduktion des Flavin-Kofaktors und fur die Bildung eines Radikalpaars mit einer fur eine Magnetfeldsensibilitat ausreichend langen Lebenszeit.