Photorégulation du cycle de Benson-Calvin au niveau des phosphatases : fructose-1,6-bisphosphatase et sédoheptulose-1,7-bisphosphatase

L'effet du ph et d'un analogue du fructose-1,6-bisphosphate, le fructose-2,6-bisphosphate, sur l'activite de la fructose-1,6-bisphosphatase (fbpase) oxydee et reduite semblent suggerer que le site actif est le meme pour les deux substrats (fructose-1,6-bisphosphate et sedoheptulose-1,7-bisphosphate). Il semble improbable que la fbpase puissa assurer l'hydrolyse du sedoheptulose-1,7-bisphosphate "in vivo", il y a necessite d'une sbpase (sedoheptulose-1,7-bisphosphatase). Cette phosphatase a ete isolee et purifiee, proteine de 66 kda constituee de deux sous-unites de 35 kda; elle est activable par toutes les thioredoxines et est autooxydable. Seule la forme reduite est active entre ph 7 et 10. Les vitesses d'activation et de desactivation de la sbpase pourraient en faire la veritable enzyme cle du cycle benson-calvin. Une etude comparative des proprietes structurales et cinetiques de ces deux enzymes montrent un faible degre d'homologie de structure