ВЛИЯНИЕ МУТАЦИЙ В ИНСЕРЦИОННОМ ДОМЕНЕ АТР-ЗАВИСИМОЙ LON-ПРОТЕАЗЫ ИЗ E. COLI НА ЕЕ ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ

АТР-зависимая LonА-протеаза из E. coli (Ес-Lon), относящаяся к суперсемейству ААА+-белков, является ключевым участником системы контроля качества клеточного протеома. Ес-Lon функционирует как гомогексамер и расщепляет аномальные и дефектные полипептиды, а также ряд регуляторных белков по процессивному механизму. Субъединица Ес-Lon включает АТР-азный и протеолитический компоненты (ААА+-модуль и Р-домен), а также уникальную для ААА+-белков некаталитическую область, образованную N-концевым (N) и инсерционным -спирализованным (HI(СС)) доменами. С целью выявления роли HI(СС)-домена в функционировании фермента получены мутанты Ес-Lon с заменами остатков R164, R192 и Y294, локализованных в этом домене, и изучены их свойства. Показано, что С-концевая часть НI(СС)-домена аллостерически влияет на эффективность функционирования АТР-азного и протеолитического центров фермента, а его coiled-coil(СС)-область вовлечена во взаимодействие с белковым субстратом.