Hydrolytic and oxidative catalytic activities of bio-inspired dinuclear metal complexes

Popular Abstract in Swedish Enzymer ar en nodvandig del av allt liv pa jorden. De katalyserar en stor mangd biologiska reaktioner, som utan enzymer skulle vara mycket langsamma. Det ar val belagt att fastan enzymer ar stora och har en komplicerad struktur ar det bara en liten del av varje enzymmolekyl som tar del i den kemiska reaktion som enzymet katalyserar. Denna del av enzymet kallas dess aktiva sate. Ofta finns metalljoner (t ex Zn2+, Fe2+, Fe3+, Mn2+, Ni2+, Ca2+ ) i det aktiva satet,dar de spelar en viktig roll i bade enzymets struktur och funktion. Fosfodiesterbindningarna i DNA ar stabila i flera miljarder ar under normala fysiologiska forhallanden. Det ar en av forklaringarna till varfor naturen har valt fosfodiestrar som en av byggstenarna i systemet for att spara och hantera genetisk information. Dock behover organismer effektiva satt att skapa och bryta fosfodiesterbindningar nar de replikerar och anvander den genetiska informationen - det vill saga en god katalysator. Fosfoesteraser ar enzymer som gor just det, katalyserar hydrolys as fosfodiesterbindningar. De sanker aktiveringsenergin for hydrolysreaktionen och skyndar pa sa satt pa reaktionen utan att sjalva forbrukas. Aktiva saten med tva (fosfotriesteras, purple acid phosphatase) eller tre (fosfolipas C, nukleas P1) metalljoner ar viktiga for reaktiviteten hos den har klassen av enzymer. Ett annat viktigt enzym som studerats mycket de senaste decennierna ar metanmonooxygenas, som katalyserar oxidation av den stabila, elektroniskt mattade, kolvatebindningen i metan. Ett aktivt sate med tva jarnjoner ar ansvarigt for reaktiviteten i detta enzym. Att forsta detaljerna kring dessa, och andra, enzymers aktiva saten ar viktigt dels for att forsta naturen battre men ocksa for att kunna designa effektiva, billiga och lattanvanda katalysatorer. Att isolera och kristallisera enzymerna for att sedan studera deras struktur med rontgendiffraktometri ar en rattfram, men i praktiken mycket komplicerad, metod. Ett alternativ ar biomimetisk kemi som fokuserar pa att syntetisera smamolekylara komplex med ligander och metaller orienterade pa ett satt som liknar det aktiva satet i enzymet i fraga. Detaljerade studier 92 av dessa komplex och undersokningar av deras katalytiska aktivitet kan ge viktig information om de inneboende egenskaperna hos komplexen, och paralleLler kan dras till relevanta aktiva saten i enzymer. I min avhandling har jag syntetiserat smamolekylara metallkomplex med syftet att harma de aktiva satena i fosfoesteraser och den oxiderade versionen av metanmonooxygenas (sMMOHox). Komplexen har karaktariserats med ett antal spektroskopiska metoder och deras katalytiska aktivitet gentemot modellsubstrat har studerats. For fosfoesterasaktiviteten har en fosfodiester anvants som substrat och det visade sig att komplex med tva metallatomer ar effektivare katalysatorer an motsvarande komplex med en metallatom. Undersokningar av hur den katalytiska aktiviteten beror pa pH visar att komplex med tva zinkatomer ar effektiva hydrolyskatalysatorer i basisk miljo och att en hydroxylgrupp bryggar mellan de tva metallatomerna. Datormodellering har ocksa anvants for att forsta de troligaste overgangstillstanden vid fosfoesterhydrolys. For att studera hur syrebryggade komplex med tva Fe3+-joner katalyserar oxidativ C-Haktivering, har oxidation av flera alkaner och alkener anvants.Forsok har aven gjorts att karaktarisera den aktiva katalysatorn med hjalp av lagtemperaturmetoder. Sammanfattningsvis kan sagas att resultaten i den har avhandlingen ger fordjupad forstaelse for hur tvakarniga metalkomplex katalyserar hydrolys av fosfodiesterbindningar och C-H-aktivering. (Less)