Contribution à l'étude de la structure et des fonctions de la glycoprotéine rabique

Dans la premiere partie de cette these, nous avons mis au point un protocole de purification de la glycoproteine rabique (G). Au cours de ce travail, nous avons montre que G etait organisee en trimere a la surface de virion natif. Nous avons ensuite etudie in vitro le mecanisme de fusion de la membrane virale avec differentes membrane cibles. Nous avons determine la dependance en PH de ce phenomene mais aussi l'influence de la temperature sur ses caracteristiques. Nous avons aussi montre qu'une preincubation du virus a ph acide conduit a l'inhibition de ses proprietes de fusion. Cette inhibition est reversible apres reincubation du virus a PH neutre. L'apparition des proprietes de fusion du virus et l'inhibition de ce phenomene sont liees a des changements de configuration reversibles de la G a PH acide. Ceux-ci ont ete mis en evidence par differentes techniques. Ces resultats nous ont permis de proposer un mecanisme pour la fusion. Dans la derniere partie de cette these, nous avons montre que la g et la seconde proteine membranaire du virus etaient palmitylees. Le site de palmitoylation de G a ete identifie.