ESTUDO DA INTERAÇÃO DO COMPLEXO DE RUTÊNIO (III) COM A ALBUMINA SÉRICA BOVINA (BSA) E HUMANA (HSA)

Introducao e objetivos: Baseado na hipotese de que complexos de Ru (III) sao capazes de interagir com proteinas do soro, estudos sao necessarios para compreender o mecanismo no qual o complexo cis-[RuCl2(NH3)4]Cl exerce sua especificidade para celulas tumorais. Tecnicas espectroscopicas foram utilizadas para estudar a interacao do complexo com albumina do soro humana (HSA) e bovina (BSA). Metodologia: Foram utilizadas fluorescencia e Ressonância Paramagnetica Eletronica (RPE) para identificar as especies formadas do complexo no tampao e na presenca das proteinas. Resultados e discussoes: Medidas de fluorescencia revelaram uma forte ligacao com constante de supressao (ksv) de 1,32x105 e 3,71x105 para HSA e BSA, respectivamente. Os espectros de RPE revelaram hidrolise e formacao de dimeros com diminuicao significativa da intensidade do sinal, na presenca da BSA o complexo ligou no residuo histidina, com HSA formam-se tres especies: uma delas pela oligomerizacao do complexo no bolcao Hemin do subdominio IB e as outras duas de simetria axial e rombica se formam pela ligacao do complexo aos residuos histidina no sitio de ligacao Sudlow II1. Conclusoes: Os resultados revelaram processos de hidrolise e oligomerizacao do complexo em tampao, forte interacao do composto com as proteinas HSA e BSA, tais interacoes o impedem de reagir com outros componentes do soro, facilitando sua liberacao no tumor alvo.