Inmovilización covalente de ß-galactosidasa de A. fonsecaeus sobre sílice aminada

La s-galactosidasa semipurificada del A. fonsecaus fue inmovilizada covalentemente sobre silice aminada activada con glutaraldehido. Se estudio la influencia del area especifica del soporte, de la concentracion de proteinas y del PH de inmovilizacion sobre los rendimientos del proceso. Se demostro que el area especifica mas efectiva fue de 122 m2 (aproximadamente 250A) y que la concentracion de proteinas y el PH optimo de inmovilizacion fueron de 1,6 g/l y 8,6 respectivamente. La enzima inmovilizada tiene una zona de PH optimo para la hidrolisis del orto-nitrofenil s-D-galactopiranosido (ONPG) semejante a la enzima libre. Los resultados obtenidos utilizando la s-galactosidasa purificada de A. oryzae son comparables a los resultados obtenidos con los preparados semipurificados de s-galactosidasa de A. fonsecaus. Este estudio crea las premisas para el empleo de la s-galactosidasa de esta nueva fuente microbiana, en la inmovilizacion covalente sobre otros soportes utilizables en procesos industriales, para los que las propiedades de esta enzima sean relevantes