Structure of Aggregates Formed by a Thermally Denatured Protein after Quench

0.1 M NaCl 水溶液中，pH=7，タンパク質濃度が約 10-3 g/cm3 の条件で，球状タンパク質である β-lactoglobulin(β-LG)を 75℃ で熱変性させた後に冷却させて形成される会合体の構造を，円二色性，粘度，および多角度光散乱検出器を有するサイズ排除クロマトグラフィー(SEC-MALS)により調べた．円二色性測定の結果は，この熱変性タンパク質が冷却しても元の天然状態の二次構造には戻らないこと，そして粘度測定の結果は，このタンパク質が熱変性によりランダムコイル状の形態をとり，冷却により小さく収縮した形態をとることを示した．さらに SEC-MALS により，熱変性後に冷却して形成された β-LG の会合体に関して次の結果を得た:(1)β-LG の会合体は大小 2 種類に大別できる；(2)「小会合体」は平均して 5 個の β-LG 分子から形成され，各 β-LG 分子は天然状態に近いコンパクトな形態をとっている；(3)「大会合体」は 100 以上の β-LG 分子の集合体であり，その高モル質量域での回転半径のモル質量依存性は，分岐鎖状の接触ビードモデルにより説明できる．