缢蛏( Sinonovacula constricta )重组Fe-铁蛋白和Mn-铁蛋白的性质解析

利用缢蛏（ Sinonovacula constricta ）重组铁蛋白富集Fe 3+ 和Mn 2+ 制备重组Fe-铁蛋白和Mn-铁蛋白，通过扫描电镜、X射线能量色散能谱仪（EDS）和MALDI TOF/TOF质谱系统测定蛋白的表面形貌变化、金属元素的能量变化和肽段分子量。利用综合物性测量系统（PPMS）测定蛋白纳米颗粒在室温300K，外加磁场3T下的磁学性质变化。结果显示，重组Fe-铁蛋白和Mn-铁蛋白与空白相比，表面形貌发生明显变化，Fe-铁蛋白仍为小球状，Mn-铁蛋白聚集体呈片层花球状，Cd-铁蛋白聚集体呈小圆球状，Mn-铁蛋白富集Cd 2+ 后呈片层花瓣散落状。Fe-铁蛋白和Mn-铁蛋白分别检测出相应金属元素且都有其特征能量态。两种重组蛋白的肽谱图与空白组相比，除铁蛋白保守肽段外还出现各自的特征肽段，推测与铁蛋白对Fe 3+ 和Mn 2+ 的富集功能密切相关。Fe-铁蛋白和Mn-铁蛋白纳米颗粒磁滞回线形状与铁蛋白空白组基本相同，呈顺磁性特征，磁性强度随Fe 3+ 和Mn 2+ 富集量的增加而增大。通过比较Fe-铁蛋白和Mn-铁蛋白与空白组在富集Hg 2+ 、AsO 4 3- 和Cd 2+ 三种重金属离子方面能力的差异，发现Fe-铁蛋白对Hg 2+ 、AsO 4 3- 和Cd 2+ 三种重金属的富集能力是空白组的2.4倍、1.7倍和3.7倍。Mn-铁蛋白对Hg 2+ 、AsO 4 3- 和Cd 2+ 三种重金属离子在相同条件下的富集能力也有明显提高，分别为铁蛋白空白组的1.8倍、3.0倍和4.6倍。本研究结果为Fe-铁蛋白和Mn-铁蛋白在重金属污染治理方面的应用提供了数据参考。