Immunoaffinity purification and characterization of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from human erythrocytes

利用 immunoaffinity 列层析的一个新过程被用于 glyceraldehyde-3-phosphate 脱氢酶的纯化(GAPDH， EC 1.2.1.12 ) 从人的红血球。在这个快速的方法(一个步骤) 和包括铵硫酸盐分别的传统的过程之间的比较由新方法在一短时间与最高的收益给一项最高特定的活动的蓝 Sepharose CL-6B 层析表演列在后面。净化的 GAPDH 的描述表明本国的酶是有为菸碱腺嘌 dinucleotide (NAD+) 的氧化形式的绝对特性的 150 kDa 的 homotetramer。用抗体对净化的 GAPDH 提起了的净化的 monospecific polyclonal 的西方的污点分析给一个单身者看了相应于酶子单元的 36 kDa 乐队。在酶活动的温度和 pH 的效果上的研究揭示了大约 43 的最佳的价值 ? 敦瑥吗？