Purification and characterization of an endoglucanase from a newly isolated thermophilic anaerobic bacterium

Resume Une endoglucanase (1,4-β- d -glucan glucanohydrolase, EC 3.2.1.4) d'une bacterie anaerobie thermophile a ete separee d'une xylanase et a ete purifiee jusqu'a homogeneite. L'endoglucanase contient peu de sucres; son poids moleculaire determine par electrophorese en gel d'acrylamide en presence de SDS et par tamisage moleculaire sur Ultrogel AcA34 est de 91.000 et 99.000. Le pH optimum est 6,4 et le point isoelectrique 3.85. L'enzyme est tres stable a la chaleur; on retrouve 50 p. cent de l'activite apres 1 heure a 85°C. L'enzyme provoque une diminution rapide de la viscosite de la carboxymethylcellulose avec liberation d'une faible quantite de sucres reducteurs; ce comportement est caracteristique d'une endoglucanase. La cellulose non modifiee est peu hydrolysee. Le cellobiose inhibe partiellement l'activite de l'endoglucanase; le chlorure mercurique et le PHMB inhibent completement l'activite de l'enzyme.