Chaperone mechanism of the HIV-1 Gag and its promotion by the RPL7 host protein

La proteine multidomaine Pr55Gag de VIH-1 joue un role crucial dans les etapes finales de la replication virale, notamment lors de la reconnaissance et la selection de l’ARN genomique ainsi que lors de la production de nouvelles particules virales. Outre son role structural, Pr55Gag chaperonne aussi les sequences d’acides nucleiques, une propriete cruciale pour la dimerisation de l’ARN genomique et l’hybridation de l’amorce ARNt a l’ARN genomique. Des partenaires cellulaires comme la proteine ribosomale RPL7 sont supposees etre recrutees par Pr55Gag afin d’augmenter son potentiel chaperon. Afin d’etudier le mecanisme d’hybridation des acides nucleiques par Gag et RPL7, nous avons examine leur effet sur la reaction d’hybridation entre dTAR, la version ADN de l’element de transactivation virale et sa sequence complementaire cTAR. Nos resultats revelent que Gag et RPL7 presentent des mecanismes differents pour promouvoir l’hybridation cTAR/dTAR. Utilises de concert, RPL7 peut aider Gag a chaperonner des sequences stables de l’ARN genomique que Gag seule pourrait difficilement chaperonner. Ce renforcement par RPL7 de l’activite chaperonne de Gag jouerait un role critique dans l’assemblage du virus.