Isolement et caractérisation de la fraction hydrophobe des protéose-peptones des laits bovin, ovin et caprin

Resume - Le protocole d'isolement des proteose-peptones, largement utilise jusque la pour le lait de vache, a ete adapte et applique aux laits de brebis et de chevre. Les fractions de ces proteines contenant le composant-s sont isolees par chromatographie d'interactions hydrophobes. Les rendements d'extraction sont ameliores par optimisation .de ce protocole. Le comportement physicochimique des fractions proteiques (proteose-peptones totales et leurs fractions hydrophobes) est etudie, L'electrophorese en gel de polyacrylamide en milieu non dissociant (PAGE native) montre une plus faible mobilite du composant-3 des laits ovin et caprin par rapport a leur homologue du lait bovin. En milieu dissociant, en presence de dodecylsulfate de sodium et du 2-mercaptoethanol (PAGE-SDS), les profils electrophoretiques des fractions hydrophobes ont en commun 2 bandes principales correspondant a des glycoproteines de 18 000 et 28 000 Da. Ces polypeptides sont impliques dans les agregats de hauts poids moleculaires mis en evidence par chromatographie de permeation sur gel (colonnes de Sephacryl S200 et Superose 12). L'electrophorese bidimensionnelle a montre une bonne similitude entre les fractions proteiques des laits des 3 especes, concernant leurs points isoelectriques et leurs poids moleculaires. La composition chimique (acides amines, glucides, phosphore) a montre egalement des analogies entre les fractions proteose-peptones des laits provenant des especes laitieres etudiees. proteose-peptone 1fraction hydrophobe liait 1 brebis 1chevre Summary - Isolation and characterization of proteose-peptone hydrophobie fractions of cow's, ewe's and 90at'S milk. The proteose-peptone extraction and purification procedure, largely utilized until now for cow's milk, was adapted for ewe's and goat's milk. The proteose-peptone fractions which contain component-3 were isolated by hydrophobie interaction chromatography. The extraction yield was increased by the improvement of the procedure. Physico-chemical behaviours of protein fractions (total proteose-peptone and their hydrophobie components) were studied. The native polyacrylamide gel electrophoresis (native PAGE) showed that ewe's and goat's component-3 migrations were lower than those of their cow's milk counterpart. The electrophoretic patterns of the hydrophobie fractions obtained in denaturating conditions with sodium dodecyl sulfate and 2mercaptoethanol (SOS-PAGE), had 2 major common bands corresponding to glycoproteins