IMOBILIZAÇÃO DE LIPASE DE BURKHOLDERIA CEPACIA EM SÍLICA MODIFICADA PARA A PRODUÇÃO DE BIOAROMAS

Introducao Um dos grandes desafios nos dias atuais e a busca do aumento da estabilidade do biocatalisador atraves do uso de conceitos relativos a imobilizacao de enzimas. A escolha de uma metodologia e um suporte adequado para imobilizacao para a obtencao de um derivado imobilizado altamente estavel, ativo, seletivo e reutilizavel, e uma das principais chaves para a aplicacao de enzimas a nivel industrial e e o objeto de estudo de diversas pesquisas. Em suportes de silica, a modificacao de sua estrutura ou superficie atraves do uso de aditivos contendo diferentes grupos funcionais podem melhorar suas propriedades, atraves de modificacoes mecânicas, superficias, controle de porosidade e ajuste no balanco hidrofilico e hidrofobico (CARVALHO et al. , 2015). A producao de bioaromas utilizados como aditivos alimentares, como esteres aromatizantes ou surfactants sao produzidos pela reacao de esterificacao, e podem ser catalisados pelas lipases. O uso das lipases na sintese desses aditivos tem como principal vantagem em relacao aos processos quimicos classicos, o fato de produtos serem considerados de origem natural, o que aumenta seu valor agregado no mercado (ABBAS E COMEAU, 2003). Objetivo Dentro desse contexto, o objetivo deste estudo foi preparar um suporte de silica modificada com grupos octis para imobilizacao da lipase de Burkholderia cepacia (LBC), caracterizar esses biocatalizadores imobilizados e verificar sua aplicacao na reacao de esterificacao de acido butirico e acetico para a sintese de bioaromas. Metodologia A imobilizacao da enzima em suportes de silica foi realizado atraves da modificacao da superficie do suporte com a adicao de grupos octis (C 8 ) para posterior imobilizacao da enzima LBC. Resultados O melhor carregamento da LBC em suporte de silica modificado foi de 0,5 g enzima /g suporte , com aproximadamente 75% de rendimento de imobilizacao e atividade de 1197 U/g suporte . As maiores atividades do biocatalisador imobilizado (BI) foram obtidas a pH 7,0 e temperature de 50 oC. Os parâmetros cineticos foram determinados por meio da influencia da concentracao do substrato na velocidade de reacao inicial e foi representada pelo modelo de Michaelis-Menten. Os resultados mostraram que o valor obtido de V max para a enzima livre foi de 3333 μmol/g.min, e para o BI 1428,6 μmol/g.min. O valor de K m para lipase livre e imobilizada foram de 665 e 115,6 mM, respectivamente. O estudo de estabilidade termica, o BI mostrou-se nove vezes mais estavel do que a enzima livre, com um aumento de sua meia-vida de 16 a 144 h a 60°C. A caracterizacao fisico-quimica (FTIR) validou a eficiencia da imobilizacao no suporte em estudo, confirmando a presenca dos compostos orgânicos como Amidas A e I nos BI. A aplicacao na reacao de esterificacao foi determinado com o consumo de acido por diferentes alcoois (metanol, etanol, butanol, hexanol e octanol) e foi possivel observer que os maiores consumos ocorreram quando utilizados etanol, butanol e hexanol com conversao de 89, 88 e 83% respectivamente para acido butirico e 86, 80, 82 %, respectivamente, para acido acetico. Conclusao Portanto, a partir desses resultados, podemos concluir que a LBC imobilizada em silica modificada com grupos octis apresenta otimo potencial industrial na producao de bioaromas.