Compréhension de l'expression génique à travers l'étude des bases structurales de la traduction ribosomique eucaryote

Le ribosome est un complexe macromoleculaire implique dans la synthese proteique de toutes les cellules vivantes. L’etape d’elongation de cette synthese est un processus iteratif debutant par la selection au sein du ribosome d’un ARNt aminoacyle suivie par le transfert du peptide du site P- vers le site A- et de la translocation de l’ARNm et de l’ARNt. Le facteur d’elongation 2 (eEF2), qui catalyse la translocation, est l’un des acteurs majeur de cette etape d’elongation chez les eucaryotes. Cependant le mecanisme par lequel eEF2 induit ce processus est encore aujourd’hui inconnu. Dans cette etude structurale, nous presentons la premiere structure a haute resolution (3.1 A) du complexe de pre-translocation resolu par cristallographie aux rayons X. La structure obtenue nous a permis d’identifier les differents composants du complexe de translocation et de proposer le role de l’His699 et celui de la diphtamide, modification post-traductionnelle d’eEF2, lors du stade de pre-translocation.