荧光光谱法研究葫芦[7]脲与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱滴定法研究了葫芦[7]脲（CB[7]）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。实验发现,在常见的pH 7.4时,BSA的荧光强度随着CB[7]浓度的增大而明显降低,猝灭常数随温度升高而逐渐减小。结果表明,CB[7]能与BSA相结合,形成较稳定的配合物,BSA内源荧光猝灭属静态猝灭机理。分别采用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程处理实验数据,获得了不同温度下的反应结合常数、结合位点数以及相关热力学参数。在298K时,其表观结合常数（KA）为2.337×105 L.mol-1,结合位点数为1.078。基于热力学参数判定CB[7]与BSA之间存在协同的疏水作用和静电作用,这表明一方面BSA的氨基酸残基上的非极性基团可部分进入CB[7]疏水性的腔体,另一方面BSA又能与CB[7]端口质子化的羰基产生静电作用。同步荧光技术研究发现CB[7]没有引起BSA构象的变化,这为葫芦脲在药物载体和生命科学领域的应用提供有用的信息。