CARACTERIZAÇÃO BIOQUIMICA DA LIPASE burkholderia cepacia IMOBILIZADA EM AEROGEL MODIFICADO EM LIQUIDO IONICO

As mudancas climaticas induzidas em grande parte pelo uso de combustiveis fosseis, associadas a preocupacao com o desenvolvimento sustentavel, busca conciliar o desenvolvimento economico com a preservacao ambiental, tornando as fontes renovaveis de energia extremamente necessarias. Nesse aspecto, a biotecnologia tem atraido bastante atencao, uma vez que a catalise quimica pode ser substituida por biocatalizadores usando lipases, obtidas a partir de animais ou microrganismos, para aplicacoes na industria de cosmeticos, farmaceuticas e de biocombustiveis, obtendo o mesmo produto e tendo vantagens importantes, como o menor consumo de energia, estabilidade e reutilizacao do biocatalisador por meio de sua imobilizacao, onde a enzima fica retida fisicamente em um suporte, podendo adquirir algumas das caracteristicas fisicas, melhorando assim o a sua eficiencia em meio reacional. Sendo assim, presente trabalho objetiva o estudo da lipase proveniente da bacteria Burkholderia cepacia (LBC) imobilizada por adsorcao fisica em aerogel modificado com liquido ionico protico C 5 (Pentanoato N-metilmonoetanolamonio) e avaliar os beneficios da modificacao quimica utilizando a metodologia de hidrolise do azeite de oliva proposto por Soares et al., 1999. Foi realizada a caracterizacao bioquimica da lipase imobilizada em aerogel (aerogel-controle) e em aerogel modificado (aerogel-LI), onde houve a variacao do pH do meio reacional, da temperatura, e da concentracao de acidos graxos para a determinacao dos parâmetros cineticos, assim como tambem foi realizado o estudo da estabilidade termica, atraves da incubacao dos biocatalisadores em diferentes periodos de tempo. Os biocatalisadores imobilizados apresentam o mesmo pH e temperatura otimo de 7,0 e 40oC, obteve-se uma boa estabilidade termica para a temperatura de 40oC para ambos os biocatalizadores imobilizados, porem foi possivel manter uma atividade acima de 50% depois de uma semana de incubacao para o biocatalisador imobilizado em Aerogel-LI, enquanto que o aerogel-controle e a lipase livre inativaram. Visto que Km representa a constante de afinidade do biocatalisador ao substrato a uma determinada velocidade de reacao (Vmax), inversamente proporcional e muitas vezes usado para demonstrar a forca de ligacao do substrato a enzima. O Aerogel-LI possui melhores parâmetros cineticos (Vmax = 891,87 U/g, Km = 214,26 mM) substrato do que o Aerogel nao modificado (Vmax = 681,24 U/g, Km = 296,43 mM), demonstrando assim um bom ajuste do modelo de Michaelis Mentem aos resultados experimentais (R² = 0,99). A partir dos resultados apresentados pode-se concluir que a lipase Burkholderia cepacia imobilizada por adsorcao fisica em aerogel modificado com liquido ionico mostra-se como um biocatalisador mais promissor para aplicacoes industriais do que o aquele tido como controle.