Aspects fonctionnels et structuraux des systèmes thiorédoxine et glutarédoxine de peuplier et de leurs enzymes cibles, les peroxyrédoxines et les méthionine sulfoxyde réductases de type A

Le metabolisme cellulaire genere des especes reactives oxygenees (ROS) qui endommagent les macromolecules, proteines et lipides notamment. En maintenant l'equilibre oxydo-reducteur, les systemes thioredoxines et glutaredoxines permettent de lutter contre les ROS. Deux thioredoxines et une glutaredoxine, toutes bicysteiniques, ont ete ainsi caracterisees et leur mecanisme catalytique detaille. Notre interet s'est egalement porte sur deux types d'enzymes cibles des thioredoxines et des glutaredoxines, des peroxyredoxines qui sont des peroxydases fonctionnant sans groupe prosthetique mais avec des cysteines reactives, et des methionine sulfoxyde reductases de type A, qui reduisent l'isomere S des methionine sulfoxydes en methionine. La caracterisation structurale et fonctionnelle de plusieurs isoformes de peroxyredoxines et de methionine sulfoxyde reductases de type A a permis d'identifier les acides amines impliques dans l'activite de ces proteines ainsi que ceux responsables des interactions proteine-proteine.