质谱鉴定内源性人FCγRIII的表征显示位点，等位基因和序列特异性糖基化* [S]

IgG糖基化，Fc-Gamma受体（FcγR）单核苷酸多态性和FCγR拷贝数变异的重要性得到了很好的调整免疫应答的影响。基于重组FcγRS的糖基化与动力学和FcγR-IgG相互作用的动力学与动力学和亲和力的关联，对FcγRS的糖基化对FcγR-IgG相互作用的重要性产生了越来越大的升高。尽管最近已经表征了重组FcγRs的糖基化，但存在有限的知识对内源性人FcγRS的糖基化。为了改善对人体细胞表达的FcγRs的结构理解，我们将本地人FcγRIII的位点特异性糖基化从50个健康供体的中性粒细胞和来自这些个体中的43个中的血浆。通过该分析，我们已经证实了从单个供体的可溶性FcγRIII报道的现场特异性糖基化模式，确定了FcγRIIIB特异性ASN45糖基化和对FcγRIIIB的ASN162的糖基化的等位基因作用。鉴定FcγRIIIB特异性糖基化允许分配FCγRIIIB等位基因和不可用DNA / RNA的两种等位基因的相对拷贝数。目录中发现发现在NA2等位基因中的ASN162升高的结构类型使得Fc：FcγRIII相互作用变得破坏，其产生更快的解离速率。这些糖基化的这些差异部分可以分开解释为两位等位基因报告的差异活性in vitro affinity for IgG.